GLI AMINOACIDI E LE PROTEINE

Negli amminoacidi sono presenti i gruppi amminico e carbossilico

Gli amminoacidi sono i monomeri delle proteine, i polimeri tenuti assieme dal legame peptidico. Le proteine svolgono un ruolo biologico fondamentale nel metabolismo cellulare.
Gli amminoacidi sono composti bi-funzionali, in quanto sono costituiti da due gruppi funzionali:

1. il gruppo funzionale carbossilico (−COOH)
2. il gruppo funzionale amminico (−NH₂). 

I due gruppi funzionali possono essere legati allo stesso atomo di carbonio (per cui parleremo di α-amminoacidi, in quanto si indica come C-α il Carbonio che porta legato il gruppo carbossilico) o ad atomi di carbonio diversi (per cui avremo β-amminoacidi, γ-amminoacidi in base alla lontananza dal C-α). Gli amminoacidi presenti negli organismi viventi, però, appartengono tutti α-amminoacidi. 
Si rappresentano (tutti tranne la glicina e la prolina) con una formula generale che ne mette in evidenza la natura chirali, in quanto si pone un atomo di carbonio al centro e ai 4 vertici si pongono i diversi sostituenti ad esso legati

• ·         un atomo di idrogeno
• ·         un gruppo amminico
• ·         un gruppo carbossilico
• ·         un gruppo atomico, radicale o catena laterale -R.

Il gruppo -R è diverso da un amminoacido all’altro e ne determina le specifiche proprietà.

Gli amminoacidi sono molecole chirali

L’atomo di C-α (Carbonio α), essendo legato a quattro gruppi atomici diversi, è infatti uno stereocentro. Pertanto, tutti gli α-amminoacidi, fatta eccezione per la glicina, sono molecole chirali che si presentano sotto forma di due enantiomeri, ossia molecole che sono l’una l’immagine speculare dell’altra e non sovrapponibili (come le mani, in greco χείρ letto CHEIR, da cui la parola "chirale"): di conseguenza, anche gli α-amminoacidi, come i carboidrati, possono essere rappresentati con le proiezioni di Fischer: 
disponendo

• ·         il gruppo carbossilico −COOH in alto
• ·         la catena laterale R in basso
• ·         la posizione del gruppo –NH₂ determina il tipo di configurazione:

         o   se si trova a destra, indica la configurazione D

         o   se si trova a sinistra, indica la configurazione L.

Quasi tutti gli amminoacidi presenti in natura hanno la configurazione L, ma vi sono delle rare eccezioni a questa regola, in quanto sono stati trovati amminoacidi appartenenti alla serie D: 

• in proteine prodotte da organismi marini abissali
• nelle pareti cellulari di alcuni batteri
• nel veleno di alcuni molluschi
• alcuni amminoacidi della serie D sembrano avere un ruolo come neurotrasmettitori.

GLI AMINOACIDI PRESENTI NELLE PROTEINE

Gli L-α-amminoacidi che costituiscono le proteine sono venti: otto sono detti essenziali, in quanto devono essere introdotti nell'organismo attraverso le proteine presenti negli alimenti visto che non siamo in grado di sintetizzarli.

Gli amminoacidi sono classificati in base alla catena laterale -R

Gli amminoacidi naturali sono denominati con un nome comune che si rappresenta

·         con tre lettere, quando deve essere utilizzato per rappresentare le formule dei peptidi

·         con una lettera quando si descrive la sequenza degli amminoacidi nei polipeptidi e nelle proteine.

In base alla caratteristiche delle catena laterale R, dividiamo gli aminoacidi in:

• cinque amminoacidi con catene laterali dotate di carica elettrica (+1 oppure −1) attraggono l’acqua (ossia sono idrofili) e gli ioni aventi carica opposta. 
• cinque amminoacidi con catene laterali polari hanno la tendenza a formare legami a idrogeno con l’acqua e con altre sostanze polari o dotate di carica elettrica. Anche questi amminoacidi sono idrofili.
• amminoacidi hanno catene laterali costituite da idrocarburi apolari e, pertanto, sono idrofobici. Nell’ambiente acquoso tipico delle cellule, le catene laterali idrofobiche tendono a raggrupparsi all’interno della proteina, il più lontano possibile dall’acqua. 
• amminoacidi speciali: la glicina, la cisteina e la prolina, pur avendo catene laterali idrofobiche, costituiscono casi a parte per le loro speciali proprietà.

· La catena laterale della glicina è un semplice atomo di idrogeno; è quindi così piccola da incastrarsi nei ristretti spazi liberi all’interno di una proteina, dove una catena laterale più ingombrante non troverebbe spazio;

·          Il gruppo R della cisteina presenta un gruppo terminale −SH e può reagire con la catena laterale di un’altra unità di cisteina, formando un legame covalente tra i due atomi di zolfo, detto ponte disolfuro (−S−S−). I ponti disolfuro contribuiscono a determinare il modo in cui si ripiega la proteina;

·         La prolina è diversa dagli altri amminoacidi perché presenta una struttura ad anello formata da un gruppo amminico modificato, privo di un atomo di idrogeno, e impegnato in un legame covalente con un carbonio della catena laterale. Ciò riduce la sua capacità di formare legami a idrogeno e limita le possibilità di rotazione attorno al carbonio α; per questo è facile che la prolina si trovi nei gomiti di una proteina, dove costituisce un punto di rigidità che contribuisce a mantenere la forma della molecola.

La struttura ionica degli amminoacidi è dipolare

Negli amminoacidi, per la presenza contemporanea del gruppo carbossilico e del gruppo amminico, si verifica una reazione intramolecolare acido-base: il gruppo carbossilico (comportandosi da acido) cede uno ione H⁺ al gruppo amminico che (comportandosi da base) lo accetta trasformandosi nello ione –NH₃⁺. Si forma così uno ione dipolare o zwitterione (dal tedesco "ione ibrido"), una molecola che nel complesso è  elettricamente neutra, ma presenta due cariche opposte localizzate su due gruppi funzionali diversi.
Gli zwitterioni sono molecole in grado di attraversare le membrane cellulari, lipofile, poiché privi di una carica ionica netta; allo stesso tempo, le cariche parziali interne alla struttura garantiscono loro una sufficiente idrofilia e la conseguente solubilità in acqua.

Tra la forma acido-base e la forma ionica dipolare si stabilisce un equilibrio spostato verso la forma ionica dipolare.

               

FONTI IMMAGINI E TESTO:
Biologia.blu di David Sadava, H. Craig Heller, Gordon H Orians, William K Purves, David M. Hillis.

www.chimica-online.it/

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