Emoglobina, mioglobina e scambi di gas
EMOGLOBINA Un classico esempio di allosteria è dato dalla proteina emoglobina, espressa nei globuli rossi del sangue dei vertebrati e responsabile del trasporto di ossigeno dai compartimenti dove è molto concentrato a quelli in cui è carente. L’emoglobina è regolata tramite regolazione allosterica. L’EMOGLOBINA (Hb) è composta da 4 subunità con due tipi di catena: viene pertanto definitiva tetramero α 2 β 2 . Nel caso dell’emoglobina: l’effettore positivo è il substrato stesso della proteina, la molecola di O2 , poiché facilita il legame delle successive molecole di ossigeno alle altre subunità della proteina In assenza di ossigeno (desossiHb) le subunità sono a bassa affinità (FORMA TESA) Il legame di O 2 allo ione Fe 2+ in una delle 2 subunità α della desossiHb (le sole accessibili a O 2 nella forma tesa) determina un cambio conformazionale della prima subunità dalla conformazione a bassa affinità a quella ad alta affinità; la seconda subunità risente del cambia...