Le biomolecole

Le molecole organiche presenti negli organismi viventi e rispettive funzioni.

I CARBOIDRATI

LE CARATTERISTICHE DEI CARBOIDRATI

I GLUCIDI (dal greco glucos = dolce), comunemente noti col nome di carboidrati o zuccheri, sono composti ternari (ossia formati da soli 3 elementi diversi) costituiti da carbonio C, idrogeno H e ossigeno O. 
La parola Carbo-idrati deriva dalla loro formula generale (CH₂O)_n in cui appaiono l'idrogeno e l'ossigeno legati al C in proporzione 2:1, ossia nella medesima proporzione in cui appaiono nell'acqua, e dato che in passato si pensava che venissero ottenuti aggiungendo acqua al carbonio, si attribuì loro il nome di Carboidrati. 
Gli zuccheri biologicamente importanti appartengono a quattro classi:

1.      i monosaccaridi (dal greco monos = uno; σάκχαρον = saccaride = zucchero), molecole di piccole dimensioni che contengono da 3 a 7 atomi di Carbonio: il glucosio è un esempio di monosaccaride;

2.       i disaccaridi (dal greco di = due), formati da due monosaccaridi tenuti insieme da un legame covalente: un esempio di disaccaride è il saccarosio, lo zucchero più comune;

3.      gli oligosaccaridi (dal greco oligos = pochi) contengono da 3 a 20 monosaccaridi: il melecitosio è un trisaccaride presente nella linfa degli alberi e nel miele;

4.      i polisaccaridi (dal greco poli = molti), come l’amido e la cellulosa, polimeri di grandi dimensioni, formati da centinaia o migliaia di monosaccaridi.

I carboidrati svolgono quattro principali funzioni:

·         principale fonte energetica delle cellule del nostro organismo;

·        riserva energetica;

·         forniscono gli scheletri carboniosi che possono essere riorganizzati in nuove molecole;

·         costituiscono materiali strutturali per il sostegno e il rivestimento delle cellule.

I MONOSACCARIDI

I monosaccaridi, anche detti zuccheri semplici, sono prodotti dagli organismi autotrofi attraverso la fotosintesi (piante verdi, alghe e batteri fotosintetici) secondo l’equazione:

6 CO₂ + 6 H₂O + luce → C₆H₁₂O₆ + 6 O₂

Gli animali assumono poi (direttamente o indirettamente dalle piante) tali molecole con la dieta.

I monosaccaridi hanno una composizione e una struttura caratteristiche:

·         hanno una catena carboniosa che contiene da 3 a 7 atomi di carbonio;

·         un atomo di carbonio porta il gruppo carbonilico (C=O);

·         tutti gli altri atomi di carbonio portano un gruppo ossidrilico (–OH).

I monosaccaridi differiscono tra di loro per il numero di atomi di carbonio che contengono e per la posizione del gruppo C=O lungo la catena: gli zuccheri, come il glucosio, che hanno il gruppo C=O all’inizio della catena sono detti aldosi (perché hanno un gruppo aldeidico), mentre quelli, come il fruttosio, che hanno il gruppo C=O al secondo posto della catena sono detti chetosi (perché hanno un gruppo chetonico).

Tutti i monosaccaridi con quattro o più atomi di carbonio possono presentarsi in due forme: a catena lineare oppure ad anello. La forma ad anello è più stabile nelle condizioni in cui si trovano normalmente le cellule, e si incontra quindi più frequentemente in natura di quella lineare.

Alcuni monosaccaridi sono isomeri strutturali con lo stesso tipo e numeri di atomi, disposti però in modo diverso. Ad esempio, appartengono agli esosi tutti gli zuccheri che contengono sei atomi di carbonio e hanno tutti la stessa formula (C₆H₁₂O₆).

A seconda, poi, del numero di atomi di carbonio che formano la catena del monosaccaride, si definiscono triosi (tre atomi di carbonio), tetrosi, pentosi, esosi e così via.

Tra gli esosi il più diffuso è il glucosio, che viene utilizzato soprattutto come fonte di energia. Le cellule demoliscono il glucosio attraverso la respirazione cellulare, una serie di reazioni che liberano l’energia contenuta nella molecola producendo acqua e diossido di carbonio:

C₆H₁₂O₆ + 6 O₂ → 6 CO₂ + 6 H₂O + ENERGIA

Oltre al glucosio, gli esosi comprendono anche il fruttosio (così denominato perchè scoperto per la prima volta nella frutta), il mannosio e il galattosio.

I pentosi sono zuccheri a cinque atomi di carbonio. Due di essi, il ribosio e il desossiribosio, rivestono particolare importanza biologica, in quanto componenti fondamentali degli acidi nucleici: il primo dell’RNA e il secondo del DNA. Questi due pentosi non sono isomeri (in quanto non hanno la stessa formula molecolare), ma differiscono perché nel desossiribosio si è perso un atomo di ossigeno dal carbonio 2. L’assenza di questo atomo di ossigeno è una delle principali differenze fra l’RNA e il DNA.

I MONOSACCARIDI FORMANO LEGAMI GLICOSIDICI

Disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi derivano tutti da monosaccaridi che, in seguito a condensazione tra gruppi –OH, si sono uniti attraverso legami covalenti detti legami glicosidici.

Un singolo legame glicosidico tra due monosaccaridi forma un disaccaride. Per esempio, una molecola di saccarosio è un disaccaride formato da una molecola di glucosio e una di fruttosio. Il lattosio (lo zucchero contenuto nel latte) è invece un disaccaride formato da glucosio e galattosio.

GLI OLIGOSACCARIDI

Gli oligosaccaridi contengono un certo numero di monosaccaridi legati in vari punti da legami glicosidici e comprendono un elevato numero di molecole di vario tipo. Sono biologicamente attivi se coniugati con proteine (glicoproteine) e lipidi (glicolipidi).

I POLISACCARIDI

I polisaccaridi sono polimeri di grandi dimensioni costituiti da centinaia/migliaia di monosaccaridi connessi da legami glicosidici. I polisaccaridi più diffusi sono l’amido, il glicogeno e la cellulosa, tre polimeri del glucosio. Amido e cellulosa sono prodotti dai vegetali, mentre il glicogeno è un polisaccaride prodotto da alcune cellule animali.

·         L’amido comprende una famiglia di molecole molto grandi e ramificate che si accumulano sotto forma di granuli nelle cellule; gli amidi sono utilizzati come riserva energetica dalle piante;

·         Il glicogeno ha una struttura simile all’amido e svolge la funzione di deposito di energia nel fegato e nei muscoli degli animali;

·         La cellulosa è un polisaccaride del glucosio che differisce dall’amido per il modo in cui le molecole di glucosio sono legate tra loro. Le molecole di cellulosa infatti sono meno ramificate e si uniscono mediante legami a idrogeno formando fibre lunghe e sottili, molto rigide.

Mentre l’amido e il glicogeno sono facili da demolire, la cellulosa è chimicamente assai stabile. Di conseguenza, i primi due costituiscono materiali di riserva, mentre la cellulosa è un eccellente materiale da costruzione e costituisce la sostanza organica più abbondante sulla Terra, che conferisce sostegno alle piante.

I LIPIDI

LE CARATTERISTICHE DEI LIPIDI

I lipidi sono biomolecole apolari e insolubili in acqua che contengono prevalentemente atomi di carbonio e idrogeno. Esistono svariati tipi di lipidi, che svolgono compiti diversi:

·         gli oli e i grassi sono riserve di energia;

·         i fosfolipidi formano le membrane cellulari;

·         i carotenoidi e le clorofille servono alle piante per catturare l’energia luminosa;

·         gli steroidi e gli acidi grassi svolgono funzioni di regolazione, come nel caso degli ormoni e delle vitamine;

·         il grasso corporeo degli animali si comporta da isolante termico;

·         il rivestimento lipidico intorno alle fibre nervose serve da isolante elettrico (forma la guaina mielinica);

·         gli oli o le cere sulla superficie della pelle, della pelliccia dei mammiferi, delle penne degli uccelli e delle foglie hanno funzione idrorepellente e impediscono la disidratazione.

I TRIGLICERIDI: GRASSI E OLI

I lipidi più semplici sono i trigliceridi:

·         se a temperatura ambiente sono solidi, vengono chiamati grassi;

·         se a temperatura ambiente sono allo stato liquido, sono detti oli.

Un trigliceride è formato da una molecola di glicerolo unita a tre molecole di acidi grassi. Il glicerolo è un alcol con tre gruppi ossidrilici; un acido grasso è formato da una lunga catena apolare di atomi di carbonio e idrogeno che termina con un gruppo carbossilico (-COOH) che invece è polare. Una molecola come questa, con un’estremità idrofila e una lunga coda idrofobica, si definisce anfipatica. Quando il gruppo carbossilico di ciascun acido grasso si lega a uno dei gruppi ossidrilici del glicerolo, si forma un legame covalente detto legame estere, che dà origine a una molecola di trigliceride. Poiché i gruppi carbossilici polari vengono incorporati nel legame estere, il trigliceride che ne risulta è idrofobico.

I tre acidi grassi di una molecola di trigliceride non hanno tutti una catena idrocarburica della stessa lunghezza o della stessa struttura.

Distinguiamo tra:

·         acidi grassi saturi, in cui tutti i legami fra gli atomi di carbonio della catena sono legami semplici (C-C) e, pertanto, presentano strutture rigide e lineari e vanno a formare SOLIDI;

·         acidi grassi insaturi, in cui le catene idrocarburiche contengono uno o più doppi legami (C=C) che producono pieghe o «gomiti» nella catena, che impediscono alle molecole di addossarsi strettamente le une alle altre e, quindi, non è possibile raggiungere la struttura ordinata di un solido, ma a T ambiente risultano LIQUIDI (la quantità di gomiti presenti nelle molecole di acidi grassi è importante nel determinare la fluidità e il punto di fusione di un lipide); inoltre, gli acidi grassi insaturi che contengono

o   un solo doppio legame sono detti monoinsaturi;

o   più doppi legami sono detti polinsaturi (o acidi grassi polienoici) e presentano vari gomiti.

I trigliceridi svolgono un ruolo importante nel nostro metabolismo come fonti di energia; essi contengono infatti più del doppio dell’energia rispetto a carboidrati e proteine.

I FOSFOLIPIDI FORMANO LE MEMBRANE

I fosfolipidi, come i trigliceridi, contengono acidi grassi legati al glicerolo. Nei fosfolipidi, però, uno degli acidi grassi è sostituito da un gruppo fosfato che lega un gruppo chimico come la colina (un’ammina) o la serina (un amminoacido).

Il gruppo funzionale fosfato presenta cariche elettriche negative e, pertanto, costituisce la porzione idrofila della molecola, solitamente detta «testa» ; i due acidi grassi, invece, sono idrofobici e tendono ad allontanarsi dall’acqua (e vengono detti «code» idrofobiche).

In ambiente acquoso, i fosfolipidi si allineano in modo tale che le «code» apolari si radunino le une vicine alle altre verso l’interno, mentre le «teste» contenenti il fosfato si spingano verso l’esterno e si interfaccino con l’acqua. Si forma così un doppio strato fosfolipidico.

Tutte le membrane biologiche hanno questo tipo di struttura a doppio strato fosfolipidico (bilayer), detto MOSAICO FLUIDO, in quanto la fluidità della membrana permette ai suoi componenti di spostarsi nel bilayer. Inoltre, la struttura lipidica della membrana è semipermeabile e svolge un'importante funzione selettiva, poiché:

1.      impedisce alle sostanze dannose di penetrare all'interno della cellula;

2.      permette alle sostanze idrofobe (es. lipidi e ormoni) e alle molecole molto piccole (es. anidride carbonica) di passare liberamente;

3.      regola l’ingresso di ioni e molecole polari, in quanto essi potranno attraversare la membrana solo grazie a meccanismi specifici.

ALTRI LIPIDI DIVERSI DAI TRIGLICERIDI

Alcune classi di lipidi non sono riconducibili alla struttura contenente glicerolo e acidi grassi, ma trattandosi di molecole apolari composte per lo più da carbonio e idrogeno e insolubili in acqua, vengono comunque classificate tra i lipidi:

·         I carotenoidi, pigmenti capaci di assorbire la luce, presenti nelle piante e negli animali. Nelle foglie, il β-carotene è uno dei pigmenti che catturano l’energia luminosa durante la fotosintesi. In molti animali, compresa la specie umana, una molecola di β-carotene si scinde in due molecole di vitamina A, dalla quale sintetizziamo il pigmento rodopsina, necessario alla vista.

·         Gli steroidi, una classe di composti organici contraddistinti da uno scheletro di anelli che hanno in comune alcuni atomi di carbonio. Lo steroide colesterolo è un importante costituente delle membrane animali. Il colesterolo viene prodotto nel fegato e rappresenta il materiale di partenza per la sintesi di ormoni steroidei (steroidi funzionano da ormoni, segnali chimici che diffondono messaggi da una parte all’altra dell’organismo), e dei sali biliari (che servono a emulsionare i lipidi alimentari per agevolarne la digestione);

·         Le vitamine sono piccole molecole che il corpo umano non è capace di sintetizzare e che, quindi, devono essere assunte con gli alimenti (Negli esseri umani si trovano 13 vitamine). La vitamina A si forma dal β-carotene presente nella verdura e nella frutta di colore rosso e arancio, ma è presente anche in alimenti animali come carne, latte e uova. La carenza di vitamina A porta a un ritardo della crescita e dello sviluppo e a cecità notturna. Sono liposolubili anche le vitamine D, E e K. Altre vitamine invece, come quelle del gruppo B, ma hanno una composizione completamente diversa (sono infatti vitamine idrosolubili che intervengono nel metabolismo cellulare);

·         Le cere sono molecole molto lunghe, contenenti da 40 a 60 atomi di carbonio, dando luogo ad una struttura fortemente apolare che rende la cera impermeabile all’acqua. Negli esseri umani, alcune ghiandole cutanee secernono un rivestimento ceroso che mantiene la morbidezza dei capelli; gli uccelli acquatici possiedono un analogo rivestimento ceroso sulle penne che le rende impermeabili. Le foglie dell’agrifoglio sono lucide perché dotate di un rivestimento ceroso. Per finire, le api usano la cera per costruire gli alveari.

LE PROTEINE

LE CARATTERISTICHE DELLE PROTEINE

Le proteine sono polimeri formati da monomeri, detti amminoacidi, uniti a formare lunghe catene, chiamate catene polipeptidiche. Una singola proteina è formata da una o più catene polipeptidiche ripiegate su se stesse fino ad assumere una precisa struttura tridimensionale.

La composizione di una proteina è determinata dalla quantità relativa dei vari amminoacidi che contiene. Le proprietà e le funzioni di una proteina però non dipendono solo dalla sua composizione, ma soprattutto dall’ordine in cui gli amminoacidi sono legati tra loro (ossia dalla STRUTTURA PRIMARIA).

Le proteine hanno dimensioni molto variabili: ve ne sono di piccole come l’ormone insulina (costituito da una catena polipeptidica di 51 amminoacidi) ed enormi come la titina (una proteina muscolare composta da 26 926 amminoacidi).

Molte proteine sono formate da più di una catena polipeptidica. Per esempio l’emoglobina, la proteina che trasporta l’ossigeno all’interno dei globuli rossi, comprende quattro catene che si avvolgono ciascuna su se stessa e che si combinano assieme a formare la proteina funzionale. Per svolgere compiti complessi come la sintesi del DNA, le proteine si possono associare fra loro a formare grandi complessi multiproteici.

GLI AMMINOACIDI

Gli amminoacidi sono composti organici che presentano legati da uno stesso atomo di carbonio, detto carbonio α:

·         due gruppi funzionali:

o   un gruppo amminico (NH₃⁺) 

o   un gruppo carbossilico (COOH^-);

·         un atomo di idrogeno

·         una catena laterale (-R). 

I gruppi R sono diversi in ciascun amminoacido e contengono gruppi funzionali dai quali dipendono la struttura tridimensionale e le proprietà chimiche dell’intera proteina.

Negli organismi viventi sono presenti 20 amminoacidi che differiscono in base alle proprietà chimiche dei loro gruppi R.

Cinque amminoacidi presentano catene laterali dotate di carica elettrica (+1 oppure –1) ed attraggono l’acqua (cioè sono idrofili) e gli ioni aventi carica opposta.

Cinque amminoacidi hanno catene laterali polari e hanno la tendenza a formare legami a idrogeno con l’acqua e con altre sostanze polari o dotate di carica elettrica. Anche questi amminoacidi sono idrofili.

Sette amminoacidi hanno catene laterali costituite da idrocarburi apolari e, pertanto, sono idrofobici. Nell’ambiente acquoso tipico delle cellule, le catene laterali idrofobiche tendono a raggrupparsi all’interno della proteina, il più lontano possibile dall’acqua.

Tre amminoacidi (la glicina, la cisteina e la prolina), pur avendo catene laterali idrofobiche, costituiscono casi a parte:

·         La catena laterale della glicina è un semplice atomo di idrogeno; è quindi così piccola da incastrarsi nei ristretti spazi liberi all’interno di una proteina, dove una catena laterale più ingombrante non troverebbe spazio.

·         Il gruppo -R della cisteina presenta un gruppo terminale –SH (sulfidrile) e può reagire con la catena laterale di un’altra unità di cisteina, formando un legame covalente tra i due atomi di zolfo, detto ponte disolfuro (–S–S–). I ponti disolfuro contribuiscono a determinare il modo in cui si ripiega la proteina (STRUTTURA TERZIARIA).

·         La prolina è diversa dagli altri amminoacidi perché presenta un gruppo amminico modificato, privo di un atomo di idrogeno, che forma invece un legame covalente con un carbonio della catena laterale, generando una struttura ad anello. Ciò riduce la sua capacità di formare legami a idrogeno e limita le possibilità di rotazione attorno al carbonio α; per questo si trova nei gomiti di una proteina, dove costituisce un punto di rigidità che contribuisce a mantenere la forma della molecola (La prolina destabilizza le α-eliche, ma può essere presente in eliche lunghe, dove crea una curvatura).

LA STRUTTURA PRIMARIA DI UNA PROTEINA

Le catene polipeptidiche sono polimeri formati da amminoacidi che si uniscono per condensazione. I gruppi che partecipano alla reazione sono il gruppo amminico e il gruppo carbossilico legati al carbonio α. Durante la reazione di condensazione viene eliminata una molecola d’acqua e si crea un legame covalente tra il gruppo carbossilico -COOH di un amminoacido e il gruppo amminico -NH dell’amminoacido successivo: questo legame è chiamato legame peptidico.

Il prodotto della reazione è chiamato dipeptide perché è costituito da due amminoacidi; con lo stesso procedimento si possono aggiungere altri n amminoacidi. Si ottiene così una catena che può avere lunghezza variabile e contenere tipi di amminoacidi differenti. Le catene polipeptidiche hanno due caratteristiche importanti:

·         In ogni catena polipeptidica si riconosce un’«ossatura» sempre uguale, determinata dalla successione regolare dei tre atomi N–C–C– appartenenti rispettivamente al gruppo amminico, al carbonio α  e al gruppo carbossilico di ciascun amminoacido. È un’ossatura solida e forte grazie alla presenza dei legami peptidici.

·         Al carbonio α di ciascun gruppo è legato un gruppo R diverso, con specifiche proprietà chimiche; perciò le catene polipeptidiche presentano uno specifico ordine lineare che rende ogni catena polipeptidica diversa dalle altre, proprio come la sequenza delle lettere rende diversa una parola dall’altra.

La sequenza ordinata degli amminoacidi che compongono la catena polipeptidica costituisce la struttura primaria della proteina. È importante ricordare che la struttura primaria non indica la forma definitiva della proteina biologicamente attiva, che invece dipende da avvolgimenti e ripiegamenti che avvengono secondo un ordine preciso, però tutti i ripiegamenti che una catena polipeptidica può assumere dipendono dalla sua struttura primaria.

LA STRUTTURA SECONDARIA

Oltre alla struttura primaria, ogni proteina possiede altri tre livelli di organizzazione chiamati strutture  secondaria, terziaria e quaternaria.

Mentre la struttura primaria di una proteina è determinata da legami covalenti (legami peptidici), i successivi livelli strutturali dipendono da interazioni deboli, tra cui i più importanti sono i legami a idrogeno.

La struttura secondaria di una proteina consiste nella regolare ripetizione di ripiegamenti caratteristici che interessano regioni diverse della catena polipeptidica.

due tipi principali di struttura secondaria, entrambi determinati dalla formazione di legami a idrogeno fra gli amminoacidi:

·         α -elica;

·         Foglietto-β pieghettato.

La struttura ad α elica. Nella struttura ad α-elica la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R che sporgono dall’ossatura dell’elica. L’avvolgimento è il risultato di legami a idrogeno tra l’atomo di ossigeno del gruppo C=O di un amminoacido e quello di idrogeno del gruppo N–H di un altro amminoacido non contiguo. Questo schema di legami a idrogeno, se ripetuto lungo tutto un segmento della proteina, stabilizza la spirale, portando alla formazione dell’α elica. Ciò può essere impedito dalla presenza di amminoacidi con gruppi R di grosse dimensioni che deformano la spirale o che ostacolano in qualche altro modo la formazione dei legami a idrogeno.

Il foglietto-β pieghettato. Il foglietto-β pieghettato si forma a partire da due o più catene 

polipeptidiche distese che si affiancano parallelamente l’una all’altra. Il foglietto è tenuto insieme da legami a idrogeno tra i gruppi N–H di una catena e i gruppi C=O dell’altra. Hanno una caratteristica conformazione a “zig-zag”.

La configurazione a foglietto-β pieghettato si può instaurare fra catene polipeptidiche distinte, ma anche fra tratti diversi di una singola catena polipeptidica ripiegata su se stessa.

Spesso le proteine contengono, in una stessa catena polipeptidica, regioni ad α-elica e regioni a foglietto-β pieghettato. Queste sono a volte collegate tra di loro da regioni prive di una struttura regolare, come spirali o gomiti.

LA STRUTTURA TERZIARIA

In molte proteine la catena polipeptidica si piega in vari punti e si ripiega più volte su se stessa; la forma che ne risulta è detta struttura terziaria. La struttura terziaria è, quindi, la configurazione tridimensionale della proteina, in cui si distinguono:

·         una zona interna, generalmente poco accessibile alle interazioni con altre molecole

·         una superficie esterna esposta all’ambiente e disponibile a svolgere specifiche reazioni chimiche grazie alla presenza di vari gruppi funzionali.

La struttura terziaria di una proteina è definita dai legami e dalle interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi. I tipi di legame sono: legami ionici; interazioni idrofobiche; legami a idrogeno;

ponti disolfuro. In particolare:

·         Fra le catene laterali di molecole di cisteina si possono formare ponti disolfuro (legami covalenti, molto forti, per cui tengono in posizione i ripiegamenti delle catene polipeptidiche);

·         Le catene R idrofobiche interagiscono tra di loro e tendono a posizionarsi all’interno della proteina, lontano dall’acqua, provocando un ripiegamento della catena polipeptidica;

·         Tra catene laterali cariche positivamente e negativamente all’interno della proteina si possono formare legami ionici;

·         Alla stabilizzazione dei ripiegamenti di una proteina contribuiscono, infine, anche i legami a idrogeno fra catene laterali idrofile.

LA STRUTTURA QUATERNARIA

Molte proteine sono costituite da due o più catene polipeptidiche uguali o diverse tra di loro, chiamate subunità, ciascuna ripiegata nella sua specifica struttura terziaria. Tali proteine sono dette proteine oligomeriche.

La struttura quaternaria descrive delle diverse subunità.

La struttura quaternaria di una proteina è il risultato dell’assemblaggio fra le subunità polipeptidiche. Es. l’emoglobina, una molecola costituita di quattro subunità di due tipi differenti, α e β, tenute insieme da legami intermolecolari e ionici. Ogni subunità è unita a un gruppo prostetico, chiamato eme, che contiene un atomo di ferro (II). La funzione dell’emoglobina è il trasporto dell’ossigeno all’interno dei globuli rossi del sangue.

LE PROTEINE HANNO PROPRIETÀ SPECIFICHE

Le funzioni svolte da una proteina presentano un’elevata specificità biologica: ogni tipo di proteina svolge un compito preciso e non può essere sostituita da altre.

La specificità d’azione delle proteine dipende da due proprietà generali della proteina stessa: la sua forma e le proprietà chimiche dei gruppi esposti in superficie.

La forma. La maggior parte delle proteine interagisce con altre molecole più piccole alle quali si lega con un meccanismo «a incastro» simile a quello di una chiave che entra nella sua serratura, di conseguenza una proteina si legherà a una data molecola soltanto se esiste una certa corrispondenza generale fra le loro rispettive forme tridimensionali. Le proteine però non sono rigide come una serratura, ma presentano una notevole flessibilità; per questo, in realtà, durante il legame, esse adattano la loro conformazione per ottimizzare l’interazione con l’altra molecola.

Le proprietà chimiche. I gruppi funzionali posti sulla superficie di una proteina favoriscono interazioni chimiche con altre sostanze. Questi gruppi sono le catene laterali degli amminoacidi rivolti all’esterno, e rappresentano, quindi, una proprietà legata alla struttura primaria della proteina.

LA DENATURAZIONE: LE CONDIZIONI AMBIENTALI INFLUENZANO LA STRUTTURA DI UNA PROTEINA

La struttura tridimensionale di una proteina dipende da interazioni deboli che si instaurano tra gli amminoacidi; pertanto, le proteine sono molto sensibili alle condizioni ambientali, come la temperatura e l’acidità. Riscaldando una proteina, il calore romperà i legami deboli responsabili della struttura secondaria e quella terziaria, modificando la forma e portando alla perdita delle attività biologiche (ad esempio inattivazione degli enzimi): a questo punto, la proteina si è denaturata.

Il processo della denaturazione

·         nella maggior parte dei casi è irreversibile perché gli amminoacidi che si trovavano all’interno della proteina si vengono ora a trovare esposti in superficie: es. la cottura di un uovo denatura irrimediabilmente le sue proteine;

·         in laboratorio la denaturazione di una proteina può essere reversibile, se va a modificare soltanto la struttura secondaria, terziaria o quaternaria delle proteine senza modificare la composizione e la sequenza degli amminoacidi, senza rompere i legami peptidici. In tal caso, se lasciamo che la proteina si raffreddi, essa può riacquistare la sua forma «naturale» e la propria funzione, dimostrando che tutta l’informazione necessaria a determinare la conformazione di una proteina è già contenuta nella sua struttura primaria.

GLI ACIDI NUCLEICI

I NUCLEOTIDI COSTITUISCONO GLI ACIDI NUCLEICI

Gli acidi nucleici sono polimeri composti da monomeri, detti nucleotidi. Ogni nucleotide è formato da uno zucchero pentoso, un gruppo fosfato e una base azotata.

Le basi azotate degli acidi nucleici possono avere una struttura ad anello singolo, chiamata pirimidina, o una a doppio anello, detta purina.

Sia il DNA sia l’RNA possono contenere solo quattro tipi di nucleotidi; i nucleotidi del DNA però sono diversi da quelli dell’RNA per due ragioni:

·         nel DNA lo zucchero è il desossiribosio, mentre nell’RNA è presente il ribosio, che ha un atomo di ossigeno in più sul C in posizione 2;

·         nel DNA compaiono le quattro basi azotate adenina (A), citosina (C), guanina (G) e timina (T). Nell’RNA al posto della base timina c’è la base uracile (U): le altre tre sono le stesse del DNA.

I nucleotidi svolgono anche altre funzioni: l’ATP (adenosintrifosfato), per esempio, agisce da trasportatore di energia in molte reazioni chimiche.

LA SPECIFICITÀ DI UN ACIDO NUCLEICO RISIEDE NELLA SEQUENZA DEI SUOI NUCLEOTIDI

La struttura del DNA e dell’RNA consiste in una catena di nucleotidi uniti da legami covalenti tra lo zucchero di un nucleotide e il fosfato di quello successivo. Lo scheletro della catena risulta quindi formato da zuccheri e gruppi fosfato alternati. Le basi sono attaccate allo zucchero e sono rivolte verso il centro.

Mentre le molecole di RNA sono per lo più formate da un’unica catena polinucleotidica (ossia l’RNA è prevalentemente a singolo filamento), il DNA è di solito a doppio filamento; le sue due catene polinucleotidiche sono tenute insieme da legami a idrogeno fra le rispettive basi azotate.

L’appaiamento delle basi avviene grazie alla formazione di legami a idrogeno specifici:

·         l’adenina si appaia sempre alla timina tramite 2 legami a idrogeno A=T

·         la guanina si appaia sempre alla citosina tramite 3 legami a idrogeno G≡C.

Pertanto, si dice che A e T sono complementari tra loro, come anche C e G.

La complementarietà dipende dalle dimensioni e dalla composizione delle basi azotate che condizionano i legami a idrogeno che si possono formare. I due filamenti corrono in direzioni opposte; tale orientamento antiparallelo permette loro di adattarsi l’uno all’altro nello spazio.

Il DNA è una molecola informazionale: essa contiene infatti le informazioni per costruire correttamente tutte le catene polipeptidiche da cui derivano le proteine di un organismo.

L’informazione del DNA è codificata nella sequenza delle basi azotate, che formano i suoi filamenti. L’informazione non dipende solo dal numero e dal tipo di basi azotate, ma anche dall’ordine in cui sono disposte le basi lungo il filamento.

L’RNA ha un ruolo diverso: esso infatti interviene nella traduzione delle informazioni contenute nella molecola di DNA, cioè permette l’effettiva costruzione delle proteine.

In qualsiasi campione di DNA l’ammontare dell’adenina è uguale a quello della timina (A = T) e l’ammontare della guanina è uguale a quello della citosina (G ≡ C). La costruzione del modello del DNA permise di capire tutte le proprietà chimiche note del DNA e in seguito anche le sue funzioni biologiche.

L’aspetto tridimensionale del DNA è straordinariamente uniforme. Le variazioni del DNA, cioè le diverse sequenze di basi, sono esclusivamente interne. Mediante legami a idrogeno, i due filamenti nucleotidici complementari si appaiano e si attorcigliano formando una doppia elica, come se fosse una scala di corda.

FONTI:
Invito alla Biologia Blu, Curtis H. et al., Zanichelli
federica.unina.it
www.treccani.it