LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE DELLE PROTEINE
La struttura delle proteine viene descritta secondo quattro livelli di organizzazione strutturale:
La struttura primaria si riferisce alla sequenza "lineare" degli amminoacidi.
La sequenza aminoacidica viene definita dal gene che codifica per la proteina. Il gene è trascritto in un RNA messaggero (mRNA) che viene poi tradotto in proteina a livello dei ribosomi.
La struttura primaria è tenuta insieme dai LEGAMI PEPTIDICI tra gli amminoacidi.
La struttura secondaria è la struttura "locale" ordinata che si forma grazie ai LEGAMI IDROGENO tra i gruppi C=O e N-H dello scheletro peptidico. Es. di struttura secondaria sono l' alfa- elica ed il foglietto beta .
La struttura terziaria è data dalla forma "tridimensionale" della catena polipeptidica. E' determinata dall'EFFETTO IDROFOBICO (le catene laterali degli amminoacidi non polari sono nascoste all'interno della struttura, mentre quelle polari sono esposte sulla superficie acquosa); dai LEGAMI IDROGENO che si stabiliscono tra le catene laterali R; è anche stabilizzata dai PONTI DISOLFURO che si stabiliscono tra cisteine.
La struttura quaternaria è dovuta alla associazione di due o più catene polipeptidiche (che costituiscono le singole subunità della proteina) a formare una proteina multimerica. Pertanto, non tutte le proteine sono dotate di struttura quaternaria, ma solo quelle formate da più subunità.
La struttura quaternaria e' stabilizzata da: legami idrogeno, interazioni di van der Waals e legami ionici e, in alcuni casi, anche ponti disolfuro.
La struttura primaria si riferisce alla sequenza "lineare" degli amminoacidi.
La sequenza aminoacidica viene definita dal gene che codifica per la proteina. Il gene è trascritto in un RNA messaggero (mRNA) che viene poi tradotto in proteina a livello dei ribosomi.
La struttura primaria è tenuta insieme dai LEGAMI PEPTIDICI tra gli amminoacidi.
La struttura secondaria è la struttura "locale" ordinata che si forma grazie ai LEGAMI IDROGENO tra i gruppi C=O e N-H dello scheletro peptidico. Es. di struttura secondaria sono l' alfa- elica ed il foglietto beta .
La struttura terziaria è data dalla forma "tridimensionale" della catena polipeptidica. E' determinata dall'EFFETTO IDROFOBICO (le catene laterali degli amminoacidi non polari sono nascoste all'interno della struttura, mentre quelle polari sono esposte sulla superficie acquosa); dai LEGAMI IDROGENO che si stabiliscono tra le catene laterali R; è anche stabilizzata dai PONTI DISOLFURO che si stabiliscono tra cisteine.
La struttura quaternaria è dovuta alla associazione di due o più catene polipeptidiche (che costituiscono le singole subunità della proteina) a formare una proteina multimerica. Pertanto, non tutte le proteine sono dotate di struttura quaternaria, ma solo quelle formate da più subunità.
La struttura quaternaria e' stabilizzata da: legami idrogeno, interazioni di van der Waals e legami ionici e, in alcuni casi, anche ponti disolfuro.
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