IL METABOLISMO DELLE PROTEINE

La digestione delle proteine comincia nello stomaco e termina nell’intestino tenue

Il contenuto in proteine varia tra il 10% e il 20% a seconda dei diversi tipi di cellule.
Le proteine vengono continuamente rinnovate nel cosiddetto turnover proteico: le vecchie proteine, non funzionali, vengono continuamente degradate e sostituite. A tal fine è necessario che l’organismo introduca con l’alimentazione una quantità adeguata di proteine animali e vegetali dalle quali ricavare gli amminoacidi da usare per costruire le nuove proteine (biosintesi delle proteine ) e sostituire le vecchie, i cui aminoacidi vengono riciclati.
Nell’organismo non c'è una riserva proteica, in quanto le proteine alimentari non possono essere immagazzinate.

Nel metabolismo degli amminoacidi vengono sintetizzati anche composti azotati non proteici con diversi ruoli biologici, quali porfirine, sali biliari e neurotrasmettitori.

La digestione delle proteine inizia nello stomaco grazie alla pepsina (una proteasi che rompe i legami peptidici, dando brevi frammenti polipeptidici). Il precursore inattivo della pepsina è il pepsinogeno il quale si trasforma in pepsina grazie all’acido cloridrico (HCl) secreto dalle ghiandole dello stomaco. La pepsina ha la sua massima attività catalitica a valori di pH compresi tra 1 e 2, mantenuti  proprio dalla dissociazione dell’acido forte HCl. Inoltre, il basso pH distrugge i batteri introdotti con gli alimenti.

Nell’intestino tenue la secretina stimola le cellule duodenali a rilasciare il bicarbonato di sodio (NaHCO3) che neutralizza il pH acido del cibo. I polipeptidi stimolano poi il rilascio della colecistochinina che fa liberare delle peptidasi pancreatiche come la tripsina, che catalizza l'idrolisi dei polipeptidi in oligopeptidi (corti peptidi) e amminoacidi liberi (singoli amminoacidi). Le amminopeptidasi intestinali portano a termine la digestione degli oligopeptidi in singoli amminoacidi. Questi ultimi entrano nelle cellule dell’intestino grazie a specifici trasportatori e passano nel sangue per dirigersi al fegato.

Anche gli amminoacidi possono fornire energia

L’energia che si ottiene dagli amminoacidi è meno del 15% del fabbisogno energetico totale (valore che tra l'altro varia a seconda del tipo di tessuto e delle condizioni in cui versa l’organismo).

Le cellule utilizzano le proteine come fonte di energia solamente in tre casi:

1. in seguito al turnover delle proteine cellulari
2. se la dieta è molto ricca di proteine (dieta iperproteica)
3. durante un digiuno prolungato.

I motivi per cui difficilmente gli amminoacidi vengono usati come fonte energetica sono:

1. le proteine sono costituenti plastici indispensabili del nostro organismo e, quindi, non vanno attaccati;
2. gli amminoacidi contengono anche azoto per cui il loro catabolismo  porta alla formazione di composti azotati di scarto tossici che, di conseguenza, devono essere prontamente eliminati.

Il gruppo amminico viene staccato dagli amminoacidi

Il catabolismo degli amminoacidi avviene nel fegato a partire dalla perdita del gruppo amminico (-NH2) legato al carbonio α attraverso 2 reazioni:

1. la transaminazione = l’enzima transaminasi catalizza il trasferimento del gruppo amminico dell’amminoacido su un α-chetoglutarato, che viene così trasformato in glutammato. L’α-chetoacido (ottenuto dalla deaminazione dell’aminoacido) viene successivamente trasformato in glucosio o in grasso. Se gli enzimi transaminasi sono presenti in concentrazione troppo elevata nel sangue (TRANSAMINASI ALTE nelle analisi cliniche AST e ALT) segnalano una sofferenza epatica;
2. la deaminazione ossidativa del glutammato = la glutammato deidrogenasi agisce sul glutammato ottenuto per transaminazione e si occupa di rigenerare l’α-chetoglutarato, liberando ioni ammonio (NH₄⁺ ) e riducendo una molecola di NAD+ a NADH (o di NADP+ a NADPH).

Per far procedere la seconda reazione, (secondo il principio di Le Chatelier) è necessario che lo ione ammonio venga continuamente allontanato. Ciò può avvenire in 3 modi differenti, che ci permettono di distinguere gli animali in 3 gruppi:

• gli animali ammoniotelici, es. i pesci, liberano lo ione ammonio direttamente nell’ambiente acquoso, risparmiando energia;
• gli animali uricotelici, es. i rettili e gli uccelli, convertono l’ammonio in cristalli di acido urico, dopo aver riassorbito quasi tutta l'acqua;
• gli animali ureotelici, es. gli anfibi e i mammiferi (come l'uomo), eliminano ammonio sotto forma di urea CO(NH₂)₂, formata nel fegato attraverso il cosiddetto ciclo dell’urea, finemente regolato al fine di evitare l'accumulo di ione ammonio (tossico e dannoso per il sistema nervoso). Una volta prodotta, l’urea viene immessa nel sangue e quindi eliminata con le urine, insieme a una piccola quantità di acido urico, derivante dal catabolismo degli acidi nucleici.

Gli amminoacidi possono essere glucogenici e/o chetogenici

In seguito alla perdita del gruppo amminico (-NH2), le catene carboniose degli amminoacidi (sotto forma di chetoacidi) vengono trasformate:

1. in intermedi del ciclo di Krebs e convertite in glucosio 
2. in corpi chetonici. 

A seconda del loro differente destino, i 20 amminoacidi vengono distinti in 3 gruppi:

1. glucogenici: vengono trasformati in piruvato o in intermedi del ciclo di Krebs e quindi utilizzati per sintetizzare glucosio;
2. chetogenici: producono direttamente corpi chetonici o intermedi (come l’acetil-CoA) e portano alla formazione di acidi grassi o corpi chetonici;
3. glucogenici e chetogenici: producono glucosio, acidi grassi e corpi chetonici.

Gli amminoacidi vengono anche usati come precursori di altre molecole quali

• ormoni; 
• neurotrasmettitori: l’adrenalina, la noradrenalina e la dopamina derivano dalla tirosina, mentre la serotonina deriva dal triptofano
• nucleotidi: da aspartato, glutammina e glicina
• pigmenti;
• l’istamina, coinvolta nelle reazioni allergiche e nello shock anafilattico, si forma dall’istidina.

FONTI:
Invito alla Biologia. Sadava